蛋白質(zhì)全新設計:八殘基序列形成發(fā)夾結構的圓二色譜

β發(fā)夾是天然蛋白質(zhì)中豐富的二級結構單元之一,在蛋白折疊和功能方面扮演著重要角色.文章報導了二條多肽序列(LTVdPGLTV,n7和LTVGDDTV,n5)的設計、合成和園二色譜研究結果.結果顯示,n5在198nm附近呈現(xiàn)負峰,表現(xiàn)為非規(guī)整結構特征;相反,n7表現(xiàn)為典型的發(fā)夾結構特征,在218nm附近呈負峰,196nm附近呈正峰,為β轉角與β折疊的共同貢獻.初步研究表明,β轉角、序列關系和氨基酸形成β折疊結構傾向性是β發(fā)夾結構形成和穩(wěn)定的決定性因素.

作 者： 沙印林 黃永亮   作者單位： 沙印林(北京大學醫(yī)學部生物物理學系,北京,100083)

黃永亮(北京大學物理化學研究所,北京,100871) 

刊 名： 物理化學學報  ISTIC SCI PKU 英文刊名： ACTA PHYSICO-CHIMICA SINICA  年，卷(期)： 2002 18(6)  分類號： O641  關鍵詞： 蛋白質(zhì)全新設計   β發(fā)夾   β轉角   β折疊   圓二色譜   高效液相色譜   多肽合成   de novo protein design   β hairpin   β turn   β sheet   Circular dichroism(CD)   HPLC   Peptide synthesis  

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